Homo sapiens Protein: RPA2 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
Summary | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
InnateDB Protein | IDBP-95084.7 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Last Modified | 2014-10-13 [Report errors or provide feedback] | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Gene Symbol | RPA2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Protein Name | replication protein A2, 32kDa | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Synonyms | REPA2; RP-A p32; RP-A p34; RPA32; | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Species | Homo sapiens | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Ensembl Protein | ENSP00000363015 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
InnateDB Gene | IDBG-95078 (RPA2) | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Protein Structure | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
UniProt Annotation | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Function | As part of the heterotrimeric replication protein A complex (RPA/RP-A), binds and stabilizes single-stranded DNA intermediates, that form during DNA replication or upon DNA stress. It prevents their reannealing and in parallel, recruits and activates different proteins and complexes involved in DNA metabolism. Thereby, it plays an essential role both in DNA replication and the cellular response to DNA damage. In the cellular response to DNA damage, the RPA complex controls DNA repair and DNA damage checkpoint activation. It is required for the recruitment of the DNA double-strand break repair factors RAD51 and RAD52 to chromatin in response to DNA damage. Also recruits to sites of DNA damage proteins like XPA and XPG that are involved in nucleotide excision repair and is required for this mechanism of DNA repair. Plays also a role in base excision repair (BER) probably through interaction with UNG. Through RFWD3 may activate CHEK1 and play a role in replication checkpoint control. Also recruits SMARCAL1/HARP, which is involved in replication fork restart, to sites of DNA damage. May also play a role in telomere maintenance. {ECO:0000269PubMed:15205463, ECO:0000269PubMed:17765923, ECO:0000269PubMed:17959650, ECO:0000269PubMed:19116208, ECO:0000269PubMed:20154705, ECO:0000269PubMed:21504906, ECO:0000269PubMed:2406247, ECO:0000269PubMed:7697716, ECO:0000269PubMed:7700386, ECO:0000269PubMed:8702565, ECO:0000269PubMed:9430682, ECO:0000269PubMed:9765279}. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Subcellular Localization | Nucleus. Nucleus, PML body. Note=Redistributes to discrete nuclear foci upon DNA damage in an ATR-dependent manner. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Disease Associations | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Tissue Specificity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Comments | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Interactions | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Number of Interactions |
This gene and/or its encoded proteins are associated with 483 experimentally validated interaction(s) in this database.
They are also associated with 1 interaction(s) predicted by orthology.
|
||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Gene Ontology | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Molecular Function |
|
||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Biological Process |
|
||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Cellular Component |
|
||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Protein Structure and Domains | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
PDB ID | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
InterPro |
IPR004365
OB-fold nucleic acid binding domain, AA-tRNA synthetase-type IPR012340 Nucleic acid-binding, OB-fold IPR014892 Replication protein A, C-terminal |
||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
PFAM |
PF01336
PF08784 |
||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
PRINTS | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
PIRSF | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
SMART | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
TIGRFAMs | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Post-translational Modifications | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Modification | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Cross-References | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
SwissProt | P15927 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
PhosphoSite | PhosphoSite-P15927 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
TrEMBL | Q5TEJ0 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
UniProt Splice Variant | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Entrez Gene | 6118 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
UniGene | Hs.79411 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
RefSeq | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
HUGO | HGNC:10290 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
OMIM | 179836 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
CCDS | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
HPRD | 01566 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
IMGT | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
EMBL | AK296898 AK300691 AL109927 BC001630 BC012157 BC021257 CR450348 DQ001128 J05249 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
GenPept | AAA36560 AAH01630 AAH12157 AAH21257 AAX84514 BAG59456 BAG62374 CAG29344 CAI21775 CAI21777 CAI21778 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||