Homo sapiens Protein: H2AFX | |||||||||||||||||||||||
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Summary | |||||||||||||||||||||||
InnateDB Protein | IDBP-74261.6 | ||||||||||||||||||||||
Last Modified | 2014-10-13 [Report errors or provide feedback] | ||||||||||||||||||||||
Gene Symbol | H2AFX | ||||||||||||||||||||||
Protein Name | H2A histone family, member X | ||||||||||||||||||||||
Synonyms | H2A.X; H2A/X; H2AX; | ||||||||||||||||||||||
Species | Homo sapiens | ||||||||||||||||||||||
Ensembl Protein | ENSP00000364310 | ||||||||||||||||||||||
InnateDB Gene | IDBG-74259 (H2AFX) | ||||||||||||||||||||||
Protein Structure |
![]() |
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UniProt Annotation | |||||||||||||||||||||||
Function | Variant histone H2A which replaces conventional H2A in a subset of nucleosomes. Nucleosomes wrap and compact DNA into chromatin, limiting DNA accessibility to the cellular machineries which require DNA as a template. Histones thereby play a central role in transcription regulation, DNA repair, DNA replication and chromosomal stability. DNA accessibility is regulated via a complex set of post-translational modifications of histones, also called histone code, and nucleosome remodeling. Required for checkpoint-mediated arrest of cell cycle progression in response to low doses of ionizing radiation and for efficient repair of DNA double strand breaks (DSBs) specifically when modified by C- terminal phosphorylation. {ECO:0000269PubMed:10959836, ECO:0000269PubMed:12419185, ECO:0000269PubMed:12607005, ECO:0000269PubMed:15201865}. | ||||||||||||||||||||||
Subcellular Localization | Nucleus. Chromosome. | ||||||||||||||||||||||
Disease Associations | |||||||||||||||||||||||
Tissue Specificity | |||||||||||||||||||||||
Comments | |||||||||||||||||||||||
Interactions | |||||||||||||||||||||||
Number of Interactions |
This gene and/or its encoded proteins are associated with 302 experimentally validated interaction(s) in this database.
They are also associated with 6 interaction(s) predicted by orthology.
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Gene Ontology | |||||||||||||||||||||||
Molecular Function |
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Biological Process |
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Cellular Component |
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Protein Structure and Domains | |||||||||||||||||||||||
PDB ID | |||||||||||||||||||||||
InterPro |
IPR002119
Histone H2A IPR003958 Transcription factor CBF/NF-Y/archaeal histone IPR007125 Histone core IPR009072 Histone-fold |
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PFAM |
PF00808
PF00125 |
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PRINTS |
PR00620
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PIRSF | |||||||||||||||||||||||
SMART |
SM00414
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TIGRFAMs | |||||||||||||||||||||||
Post-translational Modifications | |||||||||||||||||||||||
Modification | |||||||||||||||||||||||
Cross-References | |||||||||||||||||||||||
SwissProt | P16104 | ||||||||||||||||||||||
PhosphoSite | PhosphoSite-P16104 | ||||||||||||||||||||||
TrEMBL | |||||||||||||||||||||||
UniProt Splice Variant | |||||||||||||||||||||||
Entrez Gene | 3014 | ||||||||||||||||||||||
UniGene | |||||||||||||||||||||||
RefSeq | |||||||||||||||||||||||
HUGO | HGNC:4739 | ||||||||||||||||||||||
OMIM | 601772 | ||||||||||||||||||||||
CCDS | CCDS8410 | ||||||||||||||||||||||
HPRD | 03465 | ||||||||||||||||||||||
IMGT | |||||||||||||||||||||||
EMBL | BC004915 BC011694 BC013416 CR457079 DQ015918 X14850 | ||||||||||||||||||||||
GenPept | AAH04915 AAH11694 AAH13416 AAY22178 CAA32968 CAG33360 | ||||||||||||||||||||||