Homo sapiens Protein: NFKB1 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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Summary | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
InnateDB Protein | IDBP-481312.4 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Last Modified | 2014-10-13 [Report errors or provide feedback] | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Gene Symbol | NFKB1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Protein Name | nuclear factor of kappa light polypeptide gene enhancer in B-cells 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Synonyms | EBP-1; KBF1; NF-kappa-B; NF-kappaB; NF-kB1; NFkappaB; NFKB-p105; NFKB-p50; p105; p50; | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Species | Homo sapiens | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Ensembl Protein | ENSP00000424790 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
InnateDB Gene | IDBG-31974 (NFKB1) | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Protein Structure | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
UniProt Annotation | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Function | NF-kappa-B is a pleiotropic transcription factor present in almost all cell types and is the endpoint of a series of signal transduction events that are initiated by a vast array of stimuli related to many biological processes such as inflammation, immunity, differentiation, cell growth, tumorigenesis and apoptosis. NF-kappa-B is a homo- or heterodimeric complex formed by the Rel-like domain-containing proteins RELA/p65, RELB, NFKB1/p105, NFKB1/p50, REL and NFKB2/p52 and the heterodimeric p65-p50 complex appears to be most abundant one. The dimers bind at kappa-B sites in the DNA of their target genes and the individual dimers have distinct preferences for different kappa-B sites that they can bind with distinguishable affinity and specificity. Different dimer combinations act as transcriptional activators or repressors, respectively. NF-kappa-B is controlled by various mechanisms of post-translational modification and subcellular compartmentalization as well as by interactions with other cofactors or corepressors. NF-kappa-B complexes are held in the cytoplasm in an inactive state complexed with members of the NF-kappa-B inhibitor (I-kappa-B) family. In a conventional activation pathway, I-kappa-B is phosphorylated by I-kappa-B kinases (IKKs) in response to different activators, subsequently degraded thus liberating the active NF-kappa-B complex which translocates to the nucleus. NF-kappa-B heterodimeric p65-p50 and RelB-p50 complexes are transcriptional activators. The NF-kappa-B p50-p50 homodimer is a transcriptional repressor, but can act as a transcriptional activator when associated with BCL3. NFKB1 appears to have dual functions such as cytoplasmic retention of attached NF-kappa-B proteins by p105 and generation of p50 by a cotranslational processing. The proteasome-mediated process ensures the production of both p50 and p105 and preserves their independent function, although processing of NFKB1/p105 also appears to occur post-translationally. p50 binds to the kappa-B consensus sequence 5'-GGRNNYYCC-3', located in the enhancer region of genes involved in immune response and acute phase reactions. In a complex with MAP3K8, NFKB1/p105 represses MAP3K8-induced MAPK signaling; active MAP3K8 is released by proteasome-dependent degradation of NFKB1/p105. {ECO:0000269PubMed:15485931}. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Subcellular Localization | Nucleus. Cytoplasm. Note=Nuclear, but also found in the cytoplasm in an inactive form complexed to an inhibitor (I-kappa-B). | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Disease Associations | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Tissue Specificity | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Comments | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Interactions | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Number of Interactions |
This gene and/or its encoded proteins are associated with 322 experimentally validated interaction(s) in this database.
They are also associated with 62 interaction(s) predicted by orthology.
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Gene Ontology | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Molecular Function |
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Biological Process |
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Cellular Component |
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Protein Structure and Domains | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
PDB ID | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
InterPro |
IPR000451
NF-kappa-B/Rel/Dorsal IPR000488 Death domain IPR002110 Ankyrin repeat IPR002909 IPT domain IPR008967 p53-like transcription factor, DNA-binding IPR011029 Death-like domain IPR011539 Rel homology domain IPR014756 Immunoglobulin E-set IPR020683 Ankyrin repeat-containing domain |
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PFAM |
PF00531
PF00023 PF13606 PF01833 PF00554 PF11929 PF12796 |
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PRINTS |
PR00057
PR01415 |
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PIRSF | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
SMART |
SM00005
SM00248 SM00429 |
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TIGRFAMs | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Post-translational Modifications | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Modification | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Cross-References | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
SwissProt | P19838 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
PhosphoSite | PhosphoSite-P19838 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
TrEMBL | D6RF93 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
UniProt Splice Variant | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Entrez Gene | 4790 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
UniGene | Hs.618430 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
RefSeq | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
HUGO | HGNC:7794 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
OMIM | 164011 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
CCDS | CCDS54783 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
HPRD | 01238 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
IMGT | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
EMBL | AF213884 AK122850 AK291450 AY223820 BC033210 BC051765 CH471057 CR749522 M55643 M58603 Z47734 Z47735 Z47736 Z47737 Z47738 Z47739 Z47740 Z47741 Z47742 Z47743 Z47744 Z47748 Z47749 Z47750 Z47751 Z47752 Z47753 Z47754 Z47755 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
GenPept | AAA36360 AAA36361 AAF35232 AAH33210 AAH51765 AAO30127 BAF84139 BAG53760 CAB94757 CAH18336 EAX06135 EAX06136 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||